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BIOCHIMIE UE1 ANNEE PACES 2014-2015 Mme NEMORIN

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BIOCHIMIE UE1ANNEE PACES 2014-2015

Mme NEMORIN

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Plan

Acides AminésPeptides- ProtéinesEnzymologieGlucides et LipidesCatabolisme GlucidiqueProduction d’énergieMise en réserve de l’énergieContrôle hormonal du métabolisme

glucido-lipidique

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ACIDES AMINES PEPTIDES PROTEINES

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Vrai Aspartate car deux groupements carboxyle

Faux Alanine car R=groupement méthyl apolaire insoluble dans l’eau hydrophobe

Vrai Histidine aa basiqueVrai Sérine groupement alcoolVrai Tyrosine groupement phénol

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VraiVrai Exemple l’alanineVrai dérive de la tyrosineFaux à 260 nmVrai COOH peut être ionisé en COO-

suivant le pH

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Faux 20 aaFaux aa aromatique avec

groupement phénolVrai + lys et ArgFaux dérivé amidé d’acide aminé

acide (dicarboxylique)Vrai

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VraiFaux phénylalanine et tryptophane

aussiVrai AA essentiels : Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val

(+ His : grossesse et croissance)Faux groupement OH qui peut être

phosphorylé Vrai

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Nonapeptide 9 acides aminésHydrolyse acide Destruction de Trp, Cys

1, 2, 4, 5 éliminéTrypsine coupe à droite Lys et ArgUn peptide de 5 aa qui se termine par Lys

ou Arg donc 2 éliminéBrCN Coupe à droite de Met formation

d’une homosérine lactone donc 3 éliminéFaux pour toutes les propositions

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VraiFaux EXOPEPTIDASEVraiVraiFaux N terminal vers C terminal

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Faux liaisons H plus faciles à rompreVrai Faux polaireVraiVrai

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VraiFaux les charges s’annulentVraiVrai

non ionisée et zwiterioniqueFaux Thr avec son groupement

hydroxyle est plus polaire que Leu

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VraiFaux aliphatiques Gly, Ala, Val, Leu,

IleFaux l’atome de soufre est engagé

dans la chaîne latéraleVrai Arg aa basique 2 fonctions

amines pH<pHi NH3+ NH3+ et COO- Faux

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Faux 260 nmVrai diffère en fonction des aeVrai Influence du pH isoionique

autant de charge + que de charge –solubilité minimum la protéine précipite

Faux Ala et Leu oui mais Arg non aa basique donc polaire

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Vrai + R-S-S-R

Faux tyrosine fonction phénolFaux NH2 de l’un, COOH de l’autreVrai

Faux

+ CH3OH + H2O

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ENZYMOLOGIE

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1/ Faux2/ Faux fonctionne sans coenzyme de

nature protéïque uniquement3/a b d Biotine coenzyme du

métabolisme des radicaux monocarbonés

Coenzyme A dérivé de l’acide pantothénique (vitamine B5)

Thiamine (vitamine B1) fonctionne avec les transférases

Les ions métalliques sont souvent des activateurs de la cinétique enzymatique

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4/ c e Acide panthoténique (vitamine B5) transférases

Riboflavine (Vitamine B2) oxydoréduction

5/ a b c Acide folique (vitamine B9) métabolisme des radicaux monocarbonés

6/ b d e Biotine métabolisme des radicaux monocarbonés

Coenzyme A dérivé de l’acide pantothénique (vitamine B5)

Thiamine (vitamine B1) transférases

Les ions métalliques sont souvent des activateurs de la cinétique enzymatique

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8/ Faux diminue l’énergie d’activation de la réaction

9/ a b c e Structure Ir enchaînement des aa

Structure IIr hélice alpha ou feuillet βStructure IIIr tridimensionnelleStructure quaternaire +++ monomèresEnzymes impliqués dans des voies

métaboliques parfois sous forme tétramères

10/ e aucune de ces réponses basée sur leurs fonctions.

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11/ Quel chiffre indique la classe à laquelle appartient cette enzyme

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12/ Quel chiffre représente la sous-catégorie d’enzyme

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11/ b Classe 1 c’est une oxydoréductase

12/ F Sous-classe 4

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13/ Quel flèche représente l'abaissement par une enzyme de la quantité d'énergie nécessaire pour accomplir la réaction (énergie d'activation) ?

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14/ Quel flèche représente l'énergie nécessaire pour accomplir la réaction sans la présence d'un catalyseur (énergie d'activation) ?

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15/ Quel flèche représente l'énergie nécessaire pour accomplir la réaction en présence d'un catalyseur (énergie d'activation) ?

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13/ b14/ c15/ f

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18/ aExemple anhydrase carboniqueCO2 + H20 H2CO3 Catalyse enzymatique 107 fois plus

rapide 19/ eT°C optimum généralement 37°C mais

on a trouvé des enzymes fonctionnant jusqu’à 100°C

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21/ a tertiaire voire quaternaire dans le cas d’enzymes tétramériques par exemple

22/ a ph estomac très acide d’où fabrication par les cellules sous forme de proenzyme qui peuvent être des activateurs de la cinétique enzymatique

23/ f μmol/ min μmol de substrat détruit par min

Kat 1 mole/ sec (nanokatal)Activité spécifique activité

enzymatique/ mg de protéïne)

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1/ Vrai ou faux? Un inhibiteur est une substance de nature non protéique

2/ Vrai ou faux? Certains inhibiteurs forment un lien covalent avec l’enzyme visée

3/ Vrai ou faux? En général la fixation du substrat au site actif d’une enzyme est une étape réversible

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1/ Faux Peut être de nature protéïque exemple inhibiteurs allostériques généralement le produit final de la chaîne métabolique peut être une proteïne

Les proenzymes aussi sont de nature protéïque

2/ Vrai On parle dans ce cas d'inhibition irréversible car l'inhibiteur ne peut plus se dissocier de l'enzyme

3/ La formation du complexe ES est habituellement une étape réversible car les liaisons impliquées entre le substrat et l’enzyme sont de nature non covalente

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4/ Dans quel cas l’inhibiteur ressemble beaucoup au substrat (imite le substrat)?

Compétitive ou non compétitive?5/ Dans quel cas l’inhibiteur établit

une liaison avec le site actif de l’enzyme

Compétitive ou non compétitive?6/ Dans quel cas une augmentation

de la concentration en substrat n'a aucun effet (ou très peu) sur l'inhibition ?

Compétitive ou non compétitive?

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4/ Dans quel cas l’inhibiteur ressemble beaucoup au substrat (imite le substrat)?

Compétitive ou non compétitive?5/ Dans quel cas l’inhibiteur établit

une liaison avec le site actif de l’enzyme

Compétitive ou non compétitive?6/ Dans quel cas une augmentation

de la concentration en substrat n'a aucun effet (ou très peu) sur l'inhibition ?

Compétitive ou non compétitive?

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7/ c8/ c c’est un activateur9/ d le produit final de la chaîne

métabolique

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10/

Compétitive ou non compétitive?

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11/

Compétitive ou non compétitive?

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10/

Compétitive ou non compétitive?

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11/

Compétitive ou non compétitive?

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GLUCIDES

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1/ Non pas de fonction carbonyle libre2/ Oui Hydroxyle du carbone anomérique

libre3/ Oui Hydroxyle du carbone anomérique

libre4/ Oui Lactose galactose (à droite) lié en

bêta-1,4 à glucose (à gauche).5/ Non Saccharose glucose (à droite) lié au

fructose (à gauche) par les 2 carbones anomériques.

6/ Non Tréhalose 2 unités de glucose reliées par les 2 carbones anomériques

12/ Vrai détermination de l’OH engagé dans la liaison osidique

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Lipides

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phosphatidylcholine

triacylglycérol

phosphatidyléthanolamine

phosphatidylsérine

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Acide phosphatidique

diacylglycérol

monoacylglycérol

céramide

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Cholestérol4 cycles hydrocarbonés double liaison dans le cycle BFonction OH dans le cycle A en position 3Précurseur des hormones stéroïdes, de la vitamine D et des acides biliaires

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Hormone stéroïde: Testostérone

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Acide biliaire: réduction de la double liaison du cholestérol et oxydation de la chaîne latéral formant une fonction carboxyliqueAcide cholique et désoxycholique