16
1 ère Année Médecine EPREUVE DU 2 ème SEMESTRE Session de Mai 2010 Discipline : Biochimie Durée : 1h30 Notation : 25 points Cette épreuve comporte : Q.C.M : 28 Q.R.O.C (questions à réponses ouvertes et courtes) : 06 3 exercices * Vérifier le nombre de pages : 12 pages Q.C.M : de la page 2 à la page 7 Q.R.O.C et Exercice : de la page 8 à la page 9 3 exercices : de la page 11à la page 12. * Pour les Q.C.M : les réponses aux questions doivent être indiquées sur la grille de réponses. 1

Examen Mai 2010

  • Upload
    amal

  • View
    164

  • Download
    0

Embed Size (px)

Citation preview

Page 1: Examen Mai 2010

1ère Année Médecine

EPREUVE DU 2ème SEMESTRE Session de Mai 2010

Discipline : BiochimieDurée : 1h30Notation : 25 points

Cette épreuve comporte :

Q.C.M : 28 Q.R.O.C (questions à réponses ouvertes et

courtes) : 06 3 exercices

* Vérifier le nombre de pages : 12 pages

Q.C.M: de la page 2 à la page 7 Q.R.O.C et Exercice : de la page 8 à la

page 9 3 exercices : de la page 11à la page

12.

* Pour les Q.C.M : les réponses aux questions doivent être indiquées sur la grille de réponses.

* Pour les Q.R.O.C  : répondez directement sur la feuille d’examen dans l’espace réservé à cet effet à la suite de chaque question.

Utilisez au besoin le recto des feuilles comme

brouillon.

1

Page 2: Examen Mai 2010

Q.C.M

INSTRUCTIONS : 

Les réponses aux questions doivent être indiquées sur la grille de réponses. Vous devez indiquer une ou plusieurs réponses pour chacune des questions suivantes.

1/ Quelles sont les propositions exactes, concernant l’amino-levulinate acide(ALA)?

A. Est un inhibiteur allostérique de la biosynthèse de l’hèmeB. Est un intermédiaire de la biosynthèse des porphyrinesC. Est obtenu par condensation du succinyl CoA et de l’AlanineD. S’accumule dans les liquides biologiques en cas de syndrome de Lesh Nyhan E. Est produit dans les mitochondries de la moelle osseuse.

2/ Quelles sont les propositions exactes, concernant l’Hème ?

A. Est caractérisé sur le plan structural par la présence d’un noyau tetrapyrroliqueB. Un oligoélément hexacoordonné est nécessaire pour sa fonction biologiqueC. Sa biosynthèse est régulée par le taux de fer sérique D. Sa biosynthèse est activée en cas d’élévation de sa concentration intra mitochondrialeE. Est l’élément structurel fondamental des cytochromes.

3/ Quelles sont les propositions exactes, concernant La bilirubine ?

A. Est produite dans le système réticulo endothélial de la rate ?B. Est le produit de dégradation de certains acides aminésC. Après sa production elle est transportée par l’albumine sériqueD. Elle est élliminée exclusivement par le voie biliaire sous forme libreE. Elle est métabolisée dans l’intestin en stercobiline.

4/ Le déficit en glucuronyl transférase hépatique :

A. Se manifeste sur le plan clinique par des urines très foncéesB. Peut avoir comme conséquence, des troubles neurologiques chez le nouveau-né

2

Page 3: Examen Mai 2010

C. Est à l’origine des porphyriesD. Se manifeste par une élévation du taux de bilirubine de type non conjuguéeE. Est à l’origine d’une obstruction des voies biliaires.

5/ Le CoenzymeA :

A. Dérive de la vitamine B3

B. Intervient dans le métabolisme lipidiqueC. Intervient dans les réactions décarboxylation oxydativeD. Est constituée de deux chaines polypeptidiquesE. Renferme un site réactionnel thiol.

6/ Une réaction est dite spontanée quand

A. les concentrations en substrat sont très supérieures à celle d’enzyme.B. elle se déroule rapidement.C. son énergie libre est négativeD. son énergie libre d’activation est négativeE. son énergie libre est positive.

7/ À quoi servent les oxydations successives de la chaîne de transport d'électrons?

A. à générer de l'ATP par phosphorylation au niveau du substratB. à chauffer la celluleC. à pomper des électrons dans l'espace inter membranaireD. à pomper des protons dans la matriceE. à pomper des protons dans l'espace inter membranaire.

8/ Le(s) principal (aux) accepteur d’électrons dans la respiration cellulaire est (sont):

A. cytochrome cB. NAD+A. FADB. NADHC. FADH2.

9/ Quelle affirmation(s) suivante(s) relative à la chaîne de transport d’électrons mitochondriale       est(sont) correcte(s) :

A. elle comporte 2 complexes enzymatiques et deux transporteurs d’électrons mobilesB. les complexes I, III et IV pompent des H+ vers l’espace inter-membranaire lorsqu’ils sont

oxydés3

Page 4: Examen Mai 2010

C. les transporteurs lipophiles de protons annulent le gradient de densité de H+ et arrêtent le transport d’électrons

D. l’augmentation du taux d’ADP dans la matrice mitochondriale accélérer toutes les réactions des complexes de la chaînes de transport.

E. les complexes de la chaîne de transport comportent plusieurs centres Fer-soufre.

10/ Parmi les affirmations suivantes, laquelle caractérise le mieux le complexe III (Ubiquinone-       cytochrome c réductase) de la chaîne respiratoire ?

A. Le complexe III pompe des protonsB. Le complexe III contient deux centres Fe4S4

C. Le complexe III est inhibé par la roténoneD. Le complexe III transfère les électrons directement sur la cytochrome c oxydaseE. Le complexe III est directement couplé au cycle de Krebs dont il est l’un des enzymes.

11/ L’oligomycine, un inhibiteur de la chaine respiratoire mitochondriale :A. est un antibiotique qui se fixe sur le canal protonique F0 de l’ATPase et le bloqueB. inhibe l’activité de l’enzyme NADH, H+ déshydrogénase du complexe IC. empêche le reflux des protons H+ vers la matriceD. perméabilise la membrane interne et permet la libre diffusion des protons H+

E. arrête la phosphorylation oxydative et active les oxydations cellulaires.

12/ La synthèse de l’Acide Guanylique (GMP) :A. Se fait principalement par la voie de purino-synthèse de novoB. Ne nécessite pas la glutamineC. Est réalisée à partir de la réaction : IMP → Adénylo-succinate → GMPD. Est active dans le lymphocyteE. Peut être contrôlée allostériquement par l’AMP.

13/ Les atomes de carbone des noyaux purine et pyrimidine sont fournis par :A. CO2

B. GlutamineC. GlycocolleD. Acide aspartiqueE. Phosphoribosyl pyrophosphate (PRPP).

14/ La voie principale de formation de l’Acide Cytidylique (CTP) :A. Démarre par la synthèse du PRPPB. Comporte l’UMP comme précurseurC. Est contrôlée au niveau de la carbamyl-phosphate synthétaseD. Consomme beaucoup d’ATPE. Est inhibée par le méthotrexate.

15/ Chez l’homme, l’Acide Urique :

4

Page 5: Examen Mai 2010

A. Provient de la dégradation de l’AdénineB. Est produit grâce à la Xanthine oxydaseC. Atteint un taux sérique normal de 300 mmoles/lD. Se trouve dans le sang sous forme dissociéeE. Précipite en cas d’alcalose

16/ La Glucokinase :

A. Catalyse la réaction : Glucose → Acide 6-phosphogluconiqueB. Est une enzyme de la glycolyseC. Possède une faible affinité pour le glucoseD. N’est active dans le foie que lorsque la glycémie est égale à 5 mME. Nécessite ATP et magnésium pour son activité

17/ Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont communes au catabolisme du Fructose et       du Galactose ?

A. Il se déroule surtout dans le foieB. Le transport intracellulaire des 2 hexoses est insulino-dépendantC. Ces hexose sont d’abord phosphorylés sur le carbone N°1D. Il fournit de l’énergie à la celluleE. Les oses sont utilisés sous forme de dérivés de l’UDP

18/ La régénération du NAD+ nécessaire au fonctionnement en continu de la glycolyse se       fait par :

A. Malate → Oxalo-acétateB. Lactate → Pyruvate C. Fermentation lactiqueD. Oxalo-acétate → Malate E. Navette glycérol-phosphate

19/ Le Cycle de Krebs :

A. Est une voie oxydative commune au Glucose et à certains acides aminésB. Démarre par l’oxydation du PyruvateC. Produit 24 ATP par Acétyl CoA oxydéD. Est contrôlé au niveau de la Citrate synthaseE. Peut être inhibé par le Succinyl CoA

20/ La Voie des Pentoses-Phosphate :

5

Page 6: Examen Mai 2010

A. Oxyde une grande partie du glucose cellulaireB. Produit beaucoup d’énergieC. Fournit du NADP+ pour la synthèse des acides grasD. N’est pas couplée à la glycolyseE. Est importante pour la survie du globule rouge

21/ La synthèse du Glycogène :

A. Nécessite l’UDP-glucose B. Est favorisée par la phosphorylation de la Glycogène SynthaseC. Démarre en présence de glycogénineD. Est activée par un faible taux d’AMPcE. Est inhibée en présence d’insuline

22/ La réaction de transamination :

A- Requiert la présence de coenzyme AB- Permet la synthèse des acides aminés indispensablesC- Réalise le transfert de NH2 d’un acide aminé sur un acide -cétoniqueD- N’a pas lieu chez les animaux déficients en vitamine B6

E- Inclut l’hydrolyse d’un ATP.

23/ Parmi les réaction suivantes, laquelle (ou lesquelles) correspond(ent) à une réaction de décarboxylation :

A- Histidine HistamineB- Sérine EthanolamineC- Sérine GlycineD- Phénylalanine Acide phényl pyruviqueE- Acide aspartique Acide fumarique.

24/ Les acides aminés sont des précurseurs métaboliques d’une variété de molécules biologiques importantes. Les mammifères peuvent réaliser les conversions suivantes :

A- Sérine en cholineB- Cystéine en Coenzyme AC- Arginine en créatine phosphateD- Phénylalanine en mélanineE- Tyrosine en adrénaline .

6

Page 7: Examen Mai 2010

25 / La phénylcétonurie est caractérisée par :

A- Un déficit en phénylalanine transaminaseB- Un déficit en phénylalanine hydroxylaseC- Des troubles psychiquesD- Une hyperproduction d’acide phénylpyruviqueE- L’accumulation d’alcaptone

26/ Le site actif d’une enzyme :

A- Est formé seulement après addition d’un substrat spécifiqueB- N’est pas impliqué dans la liaison d’inhibiteurs allostériquesC- Est constitué d’un petit nombre d’acides aminés adjacents de la séquence primaire de la

chaine polypeptidiqueD- Lie des inhibiteurs compétitifsE- Peut changer de configuration en présence du substrat

27/ Une cinétique enzymatique de type Michaélienne est caractérisée par :

A- La formation d’un complexe enzyme-substrat au cours de l’étape intermédiaireB- La saturation de l’enzyme pour des concentrations élevées en substratC- Une affinité constante de l’enzyme pour son substrat en présence ou en absence

d’inhibiteur compétitifD- La constante KM définie par la concentration en substrat qui sature l’enzymeE- La vitesse Vmax qui varie quand la concentration en substrat augmente

28/ Au cours du contrôle d’une voie métabolique par « rétro-inhibition :

A- Généralement, c’est la première étape qui constitue le site de régulationB- Le produit final de la voie inhibe l’enzyme qui catalyse la première étapeC- L’enzyme, siège de la régulation, est allostériqueD- L’enzyme, siège de la régulation, présente une cinétique de type MichélienneE- L’inhibiteur se fixe au niveau du site actif de l’enzyme

7

Page 8: Examen Mai 2010

C.R.O.C

INSTRUCTIONS : 

Répondez directement sur la feuille d’examen dans l’espace réservé à cet effet à la suite de chaque question :

N°1- Ecrire la séquence métabolique de formation du dTMP à partir de l’UMP 

        (préciser uniquement les cofacteurs)

……………………………………………………………………………………………………………………………………………………………

……………………………………………………………………………………………………………………………………………………………

……………………………………………………………………………………………………………………………………………………………

……………………………………………………………………………………………………………………………………………………………

N°2- Citer une enzyme de la Néoglucogenèse qui est sous contrôle du glucagon ?

……………………………………………………………………………………………………………………………………………………………

N°3- A quelle voie métabolique appartient chacune de ces séquences de réaction ?

PRPP → → → IMP = ……………………………………………………………………

Fructose 1,6-bisphosphate → → Pyruvate = ……………………………………………………………………

Lactate → → Glucose 6-phosphate = …………………………………………………………………..

Succinyl CoA → → Oxaloacétate = …………………………………………………………………..

Glucose 6-phosphate → → Ribulose 5-phosphate = …………………………………………………………………..

8

Page 9: Examen Mai 2010

N°4- Donner le bilan en ATP de la séquence métabolique : 3-Phosphoglycérate   → → Pyruvate

- en absence de 2,4 Dinitrophénol (DNP) = ………………………………………………………………

- en présence de 2,4 Dinitrophénol (DNP) = ………………………………………………………………

N°5- Les deux principales causes d’une hyperamnionémie sont : (1 point)

a. ………………………………………………………………………………………………………………………………..........

b. ……………………………………………………………………………………………………………………………………....

N°6- Compléter le tableau suivant en indiquant l’enzyme déficitaire correspondant à chaque maladie métabolique indiquée (2 points)

Maladie métabolique Enzyme déficitaire

Acidémie isovalérique

Homocystinurie

Alcaptonurie

Albinisme

9

Page 10: Examen Mai 2010

EXERCICES

Exercice 1

Compléter le tableau suivant (sans commentaire) :

Enzyme déficiente Nom de la pathologie 1 Molécule accumulée

Hypoxanthine-Guanine phosphoribosyl transférase

Adénosine désaminase

Galactose 1-phosphate Uridyl transférase

Glucose 6-phosphate déshydrogénase

10

Page 11: Examen Mai 2010

Exercice 2

On mesure la vitesse initiale de la réaction catalysée par les phosphatases alcalines contenues dans un échantillon de sérum.Deux substrats sont utilisés : 2-glycérophosphate et 4-nitrophényl-phosphate.

-1- On mesure les vitesses initiales (V0) en fonction de concentrations différentes en substrat (S), les autres conditions de mesure étant identiques.Les résultats obtenus sont représentés selon le tracé de Lineweaver-Burk :

Tracé N° 1 : droite A : En présence du 2-glycéraldéhyde droite B : En présence du 4-nitrophényl-phosphate

Déterminer, pour ce sérum et dans ces conditions, les KM apparents de l’enzyme pour chacun des deux substrats.

-2- On recommence la mesure de (V0) en fonction de la concentration en 4-nitrophenyl-phosphate en rajoutant dans chaque tube une quantité identique de 2-glycérophosphate, les autres conditions restant identiques (Tracé N° 2 : droite C = sans glycérophosphate, droite D = avec glycérophosphate).

Que peut-on dire de l’effet du 2-glycérophosphate sur la cinétique de la réaction de transformation du 4-nitrophényl-phosphate ?

1/V0 (µ mol-1.min) 1/V0 (µ mol-1.min) D

C A

B

-14 -0,83 1/(S) (mmol-1) 1/(S) (mmol-1)

11

Page 12: Examen Mai 2010

Exercice 3

Pour la réaction catalysée par la Triose-phosphate-isomérase, une enzyme de la glycolyse :

DHAP                                               PGA

On a K'eq = [PGD]/[PDHA] = 0.0475 à 25°C et pH 7

a) Calculer la variation d'énergie libre standard (G°'). La réaction est-elle possible si[PDHA] = [PGD] ?

b) lculer la variation de l'énergie libre (G’) lorsque [DHAP] = 2x10-4 M et [PGA] = 3x10-6 M (valeurs usuelles pour une cellule utilisant la glycolyse comme voie énergétique).

- La réaction est-elle possible ?

(DHAP : phosphodihydroxyacétone ; PGA : phosphoglycéraldéhyde)

Données    : R = 1,99 cal.K-1.mol-1

12